Ärzte Zeitung online, 27.08.2013

Onkologie

Einmaliger Schnappschuss eines arbeitenden Enzyms

Grundlegende Wirkprinzipien bei biochemischen Reaktionen sind entschlüsselt worden - Ausgangspunkt für die Entwicklung hochspezifischer Wirkstoffe, etwa gegen Krebs.

GÖTTINGEN. Bisher wurde spekuliert, dass Enzyme bei biochemischen Reaktionen ihre Ausgangsstoffe regelrecht verbiegen und dadurch spalten können.

Wissenschaftler am Göttinger Zentrum für Molekulare Biowissenschaften (GZMB) hätten diese Hypothese nun zweifelsfrei experimentell bestätigt, meldet die Georg-August-Universität Göttingen in einer Mitteilung.

Die Wissenschaftler um Dr. Stefan Lüdtke und Dr. Piotr Neumann züchteten zunächst hochgeordnete Proteinkristalle des humanen Enzyms Transketolase, das eine Schlüsselrolle bei der Verwertung von Zuckern im menschlichen Stoffwechsel einnimmt. Diese Proteinkristalle versetzten sie mit den natürlichen Zuckersubstraten.

Anschließend wurde die Struktur des Enzymkristalls an Teilchenbeschleunigern in Berlin und im französischen Grenoble analysiert.

So gelang es, eine ultrahoch aufgelöste Struktur des im Enzym gebundenen Zuckermoleküls unmittelbar vor seiner Spaltung in zwei Teile zu bestimmen (Nature Chemistry 2013; 5: 762).

Dieser in seiner Schärfe bis heute einmalige Schnappschuss eines arbeitenden Enzyms offenbart unzweifelhaft, dass das Zuckersubstrat im Enzym verbogen wird wie ein eingespanntes Werkstück in einem Schraubstock, heißt es in der Mitteilung.

Enzyme stellen oft Angriffspunkte für Medikamente dar. Deshalb seien die neuen Erkenntnisse wichtig für die Entwicklung maßgeschneiderter, hochspezifischer Wirkstoffe, wie zum Beispiel für die Krebstherapie.

Auch die in der Studie untersuchte humane Transketolase übt eine Schlüsselfunktion im Stoffwechsel von Krebszellen aus. (eb)

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