Ärzte Zeitung online, 04.03.2010

Protein-Bewegungen im Bereich von Nanosekunden erstmals beobachtet

MÜNCHEN (eb). Forscher der Universität München haben ein Verfahren entwickelt, mit dem sie lokale Bewegungen in Proteinen im Zeitbereich von Nanosekunden bis Mikrosekunden beobachten können.

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An verschiedenen Stellen eingebaute Marker ermöglichen es, die schnellen Bewegungen des Proteins zu vermessen. © Thomas Kiefhaber, TU München

Eine Arbeitsgruppe um Professor Thomas Kiefhaber entwickelte eine Methode, die auf schnellem Elektronentransfer zwischen verschiedenen Teilen eines Proteins beruht. Die Forscher konnten so schnelle strukturelle Änderungen erstmals direkt untersuchen.

Als Modellsystem wählten sie den Aktin bindenden Teil des Villin-Proteins, HP35. Die Wissenschaftler zeigten, dass das gefaltete Protein in zwei Konformationen vorliegt, die sich strukturell nur wenig unterscheiden, aber sehr unterschiedliche dynamische Eigenschaften besitzen.

In einer starren Konformation können keine größeren Strukturänderungen stattfinden, während sich in der flexiblen Konformation Teile des Proteins, die für die Aktinbindung verantwortlich sind, im Zeitbereich von 100 Nanosekunden falten und entfalten. Die beiden Konformationen stehen im Gleichgewicht und wandeln sich innerhalb einer Mikrosekunde ineinander um (PNAS 2010, online vorab).

Die Erkenntnisse dieser Studie sind von grundlegender Bedeutung für das Verständnis der Funktion von Proteinen und tragen zur Aufklärung der Mechanismen der Faltung und Fehlfaltung von Proteinen bei. Die Forscher hoffen nun, dass sie diese Methode weiterentwickeln können, um sie an größeren Proteinen anzuwenden, die für die Regulation von Zellfunktionen wichtig sind.

Zum Abstract der Originalpublikation "An unlocking/relocking barrier in conformational fluctuations of villin headpiece subdomain"

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