Morbus Parkinson

Neues pathogenes Agens bei M. Parkinson entdeckt

MARBURG (mut). Die für Parkinson typischen Lewy-Körperchen-Ablagerungen in Nervenzellen sind ein Versuch der Neurone, toxische Proteine unschädlich zu machen. Die eigentlichen Verursacher der Neurodegenration sind nach neuen Daten Oligomere von α-Synuclein, die nicht mehr abgebaut werden.

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Sowohl bei den Amyloid-Plaques bei Alzheimer als auch bei den Lewy-Körperchen bei Parkinson stellt sich die Frage, ob die verklumpten Proteine die Ursache der Neurodegeneration darstellen oder nur eine Art Entsorgung von schädlichen Stoffwechselprodukten durch Verklumpung. Inzwischen, so Professor Jörg B. Schulz vom Uniklinikum Aachen, deutet vieles auf darauf, dass die Bildung großer Proteinaggregate ein Ausweg ist, wenn der übliche Abbauweg von Proteinen nicht mehr ausreichend funktioniert.

So kommt es bei Parkinsonkranken bekanntlich zu einem Überschuss des Proteins α-Synuclein in Nervenzellen. Das Protein aggregiert zunächst zu Dimeren und Oligomeren, schließlich zu Fibrillen und zu den mikroskopisch sichtbaren Lewy-Körpchen in den Nervenzellen. Bei einem Parkinson-Kongress in Marburg präsentierte Schulz Daten von Zellkulturversuchen, in denen α-Synuclein mit einem Fluoreszenzprotein markiert wurde. Dann hemmten Forscher einen Protein-Abbauweg. Damit bildeten sich Lewy-Körperchen in vielen Zellen. Etwa ein Viertel überlebte und konnte die Proteinklumpen über die vorhandenen Wege abbauen.

Die Forscher verwendeten nun ein mutiertes α-Synuclein-Protein, das nicht zu Lewy-Körperchen verklumpen konnte. Wurde nun ein Abbauweg gehemmt, gab es kaum überlebende Zellen. Die α-Synuclein-Oligomere, nicht die Lewy-Körperchen, scheinen damit das zytotoxische Agens zu sein, so Schulz.

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