Zuckerreste entscheiden über die Funktion

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FRANKFURT/MAIN (nsi). Die Arbeit des Paul-Ehrlich-und-Ludwig-Darmstaedter-Nachwuchspreisträgers 2009, Professor Falk Nimmerjahn aus Erlangen-Nürnberg, könnte die Immunglobulin-Therapie optimieren und so Blutprodukte einzusparen helfen.

Nimmerjahn konnte nachweisen, dass die Bindung des Fc-Teils von Antikörpern an die Fc-Rezeptoren von Makrophagen, Monozyten, neutrophilen, basophilen oder dendritischen Zellen ausreicht, um die Aktivität dieser Effektorzellen zu modulieren. Unterschiedliche Antikörperklassen binden an verschiedene Fc-Rezeptoren. Ob diese aktivieren oder hemmen, das hängt wesentlich von der Zusammensetzung der Zuckerreste ab, fand Nimmerjahn heraus.

Dies gilt auch für die Immunglobuline selbst. Antikörper mit vielen Sialinsäureresten am Fc-Teil haben ein geringeres zytotoxisches und stärkeres antiinflammatorisches Potenzial als Antikörper, deren Fc-Teile sialinsäurearm sind. Die Autoantikörper von Patienten mit rheumatoider Arthritis (RA) etwa seien zu einem höheren Anteil als bei Gesunden sialinsäurefrei. Nimmerjahn belegte, dass ein in Bezug auf die Zuckerreste optimal geplanter und rekombinant hergestellter Antikörper bei Mäusen mit RA die Entzündungsaktivität deutlich senken konnte. Damit könnten sich neue Optionen für maßgeschneiderte Therapien bei Autoimmunerkrankungen ergeben, so Professor Jürgen Bereiter-Hahn aus Frankfurt. (nsi)

Lesen Sie dazu auch: Paul-Ehrlich-Preis für Erforschung der Zellvermehrung

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