Ärzte Zeitung online, 14.08.2013

BSE und Creutzfeldt-Jakob-Krankheit

Forschungserfolg weckt Hoffnungen

Forscher haben detaillierte Einblicke in den Bildungsmechanismus von Oligomeren des Prion-Proteins gewonnen. Diese Informationen sind von zentraler Bedeutung, da es ohne sie nicht möglich sein wird, Therapeutika zu entwickeln, die die Bildung infektiöser Partikel unterbinden.

FRANKFURT AM MAIN. Auch wenn der Ausbruch der BSE-Krise bereits gut 20 Jahre zurück liegt, sind die Ursachen von Erkrankungen wie Rinderwahnsinn (BSE) und der verwandten Creutzfeldt-Jakob-Krankheit beim Menschen in vielen Aspekten ein Mysterium geblieben.

Forschern der Goethe-Universität in Frankfurt am Main ist es nun gelungen, neue Einblicke in die krankheitsrelevanten Ablagerungsprozesse des Proteins auf atomarer Ebene zu gewinnen (Angew Chem Int Ed Engl. 2013, online 9. August).

Das besondere Charakteristikum der Prionen-Erkrankungen ist ja, dass die Übertragung auf einem infektiösen Eiweißstoff (Prion-Protein) beruht und weder Bakterien noch Viren involviert.

Das Prion-Protein, eigentlich ein harmloses Protein im menschlichen Körper, wird dann gefährlich, wenn sich einzelne Moleküle zu Oligomeren zusammen lagern und dabei ihre dreidimensionale Struktur verändern, erinnert die Universität Frankfurt am Main in einer Mitteilung.

Oligomere Strukturen sind Träger der Infektiosität

Das geschieht nicht nur im Verlauf von Prionen-Erkrankungen, sondern auch durch Alterung oder spezifische Punktmutationen.

Diese oligomeren Strukturen sind auch Träger der Infektiosität: Sie können zwischen Individuen übertragen werden und prägen dann ihre Struktur auch Molekülen des Prion-Proteins auf, die zunächst nicht als Oligomere vorlagen.

Dr. Kai Schlepckow in der Arbeitsgruppe von Prof. Harald Schwalbe an der Goethe-Universität sei es erstmals gelungen, detaillierte Einblicke in den Bildungsmechanismus von Oligomeren des Prion-Proteins zu gewinnen, heißt es in der Mitteilung.

"Wir konnten quasi für jede einzelne Aminosäure nachverfolgen, zu welchem Zeitpunkt sie in den Aggregationsprozess eingreift. Dieser Prozess ist viel komplexer, als man bisher angenommen hat", wird Schwalbe zitiert.

Diese Informationen sind von zentraler Bedeutung, da es ohne sie nicht möglich sein wird, Therapeutika zu entwickeln, die die Bildung infektiöser Partikel unterbinden.

Untersuchungen mit NMR-Spektroskopie

Mit Hilfe der Kernmagnetresonanzspektroskopie (NMR-Spektroskopie) konnte der Prozess der Oligomerisierung mit atomarer Auflösung verfolgt werden.

Auf diese Weise war es möglich, verschiedene Bereiche des Prion-Protein-Moleküls auf ihre spezifischen Beiträge zur Oligomerisierung zu untersuchen.

"Wir waren fasziniert zu sehen, dass sich das Molekül während der Oligomerisierung nicht gleichförmig verhält. Vielmehr sind verschiedene Molekülbereiche in unterschiedliche Abschnitte dieses Prozesses involviert.

Somit können wir den Bildungsmechanismus von Oligomeren des Prion-Proteins mit bisher nicht erreichter Genauigkeit beschreiben", fasst Schlepckow die Ergebnisse der Studie zusammen. (eb)

[14.08.2013, 15:45:41]
Dr. Horst Grünwoldt 
Phantom BSE
Daß "falsch gefaltete" Prionen-Proteine aufgrund einer endogenetisch fehlgeleiteten Eiweiß-Synthese entstehen können, erscheint evident.
Mag sein, daß man diesen Vorgang auch "Oligomerisierung" nennen kann.
Daraus entsteht aber noch kein ansteckendes Agens.
Die unendliche Hypothese über "pathogene" Prionen als BSE- Infektions-Erreger haben die Professoren Scholz (Mediziner/ Biochemiker) und Lorenzen (Zoologe) schon 2005 in ihrer umfassenden und plausiblen Wissenschafts-Publikation "Phantom BSE" analysiert und für absurd befunden.
Dem kann ich mich als Veterinärmediziner nur anschließen.
Dr. med. vet. Horst Grünwoldt, Rostock  zum Beitrag »

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